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Fisiologia molecular intestinal de Dysdercus Peruvianus (Hemiptera)

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Descrição

Instituto de Química / Bioquímica Universidade de São Paulo "A partir da identificação de catepsinas L em ensaios in vitro e em zimogramas partimos para purificação desta enzima no inseto. A região V2 foi selecionada como fonte de obtenção da cisteína proteinase já que dentre os três ventrículos o segundo apresentou maior atividade específica. Após diversas tentativas de isolar esta proteinase, foi estabelecida uma marcha de purificação que envolvia em todas as etapas a participação de metil metanosulfonato (MMTS), o que inativa a proteinase evitando assim autólise ao longo do processo de purificação. [...] O transporte de água e glicose foi inibido por floretina 0,2 mM [...] e por florizina 0,1 mM [...] e ativado por K2SO4 50 mM. Isto sugere a presença do transportador do tipo uniportador (GLUT), e do simportador K+-glicose (SGLT), ambos co-transportando água. O transcriptoma revelou proteína homóloga a transportador GLUT cuja seqüência está parcialmente completa e foi analisada com ferramentas de bioinformática." Obrigado por baixar livros grátis de Bioquímica animal em formato pdf epub mobipocket txt e HTML. Download de ebooks online na m...

SOBRE O AUTOR

Thaís Duarte Bifano

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